Amido fosforilasi: enzima chiave nel metabolismo dell’amido

L’amido fosforilasi o α-glucano fosforilasi (EC 2.4.1.1) è una proteina multimerica con attività enzimatica e regolatoria che svolge un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati, sia nei procarioti che negli eucarioti.^[1]

L’enzima catalizza il trasferimento di un’unità glucosidica dal glucosio-1-fosfato all’estremità non riducente di un α-(1→4)-glucano nascente, a cui viene legata con un legame glicosidico α-(1→4).^[2] La reazione è reversibile e la direzione dipende dal rapporto fosfato/glucosio-1-fosfato in vivo.^[3]
Al pari delle amido sintasi (EC 2.4.1.21), che intervengono nella sintesi di amilosio e amilopectina, i polisaccaridi che compongono i granuli di amido, della glicogeno fosforilasi (EC 2.4.1.1), che interviene nella glicogenolisi, e della glicogeno sintasi (EC 2.4.1.11) che interviene nella sintesi del glicogeno, appartiene alla famiglia delle glucosiltransferasi (EC 2.4).^[1]
Si noti che il donatore dell’unità glucosidica nella reazione catalizzata dalla amido fosforilasi non è l’ADP-glucosio, utilizzato dalle amido sintasi, ne l’UDP-glucosio utilizzato dalla glicogeno sintasi, ma il glucosio-1-fosfato.^[4]
L’amido fosforilasi sembra intervenire sia nella sintesi che nella degradazione dell’amilosio e amilopectina.^[2]

A livello industriale l’azione fosforolitica della fosforilasi è utilizzata nella produzione del glucosio-1-fosfato e nella preparazione di carboidrati quali glucani e amidi modificati.^[5]

Indice

• Isoenzimi
• Degradazione dell’amido
• Sintesi dell’amido
• Bibliografia

Isoenzimi

Nelle piante sono presenti almeno due isoforme dell’amido fosforilasi, una nello stroma dei plastidi, indicata come Pho1, e una a localizzazione citosolica, denominata Pho2. Entrambe gli isoenzimi svolgono un ruolo fondamentale nella sintesi e degradazione dell’amido.^[6]

Degradazione dell’amido

Sebbene il primo enzima a intervenire nella degradazione del polisaccaride sia l’α-amilasi (EC 3.2.1.1) nelle prime fasi della germinazione, e la β-amilasi (EC 3.2.1.2) nel caso della degradazione dell’amido transitorio nei cloroplasti, anche altre attività enzimatiche sono state chiamate in causa, quali l’α-glucano acqua dichinasi (EC 2.7.9.4) e la fosfoglucano acqua dichinasi (EC 2.7.9.5), e l’enzima deramificante.^[7]
Dei due isoenzimi dell’amido fosforilasi, Pho1 sembra avere un’azione indiretta o regolatrice in grado di influenzare l’attività degli altri enzimi che intervengono nella degradazione dell’amido, mentre Pho2 è in grado di degradare i granuli di amido e altri glucani ramificati.^[6][8]

Sintesi dell’amido

Nella sintesi dell’amido, l’amido fosforilasi, in particolare Pho1, sembra svolgere un’azione enzimatica e regolatrice.

• • Pho1, sembra essere coinvolta nei passaggi iniziali, concorrendo all’allungamento della catena nascente.^[4]
  • La sintesi dell’amido coinvolge un set di almeno cinque classi di enzimi, ossia la ADP-glucosio pirofosforilasi (EC 2.7.7.27), le amido sintasi, gli enzimi ramificanti l’amido (EC 2.4.1.18), gli enzimi deramificanti l’amido (EC2.1.41) e le amido fosforilasi.^[9] A queste vanno aggiunte proteine non catalitiche, ma necessarie alla corretta sintesi del granulo di amido.^[10]
  • Nell’endosperma dei cereali la formazione di complessi multienzimatici tra le amido sintasi e gli enzimi ramificanti dipendono, oltre che da specifiche fosforilazioni, anche dalla presenza di Pho1.^[11]
  • L’amido fosforilasi forma anche un complesso con l’enzima disproporzionante (EC 2.4.1.25).^[11] Questo complesso sembra in grado di sintetizzare brevi malto-oligosaccaridi (MOS), α-(1→4)-glucani con un grado di polimerizzazione compreso tra 2 e 7.^[12][13][7] I MOS agiscono come primer per l’amido sintasi IV e l’amido sintasi legata ai granuli nelle fasi iniziali della sintesi rispettivamente dell’amilopectina e dell’amilosio, funzione analoga a quella della glicogenina nella della sintesi del glicogeno.^[14]
    I MOS possono derivare anche dall’azione degli enzimi deramificanti l’amido nel corso del rifinitura di molecole di amilopectina vicine.^[13]

Bibliografia

1. ^ ^{a b} Rathore R.S., Garg N., Garg S., Kumar A. Starch phosphorylase: role in starch metabolism and biotechnological applications. Crit Rev Biotechnol 2009;29(3):214-24. doi:10.1080/07388550902926063
2. ^ ^{a b} Tickle P., Burrell M.M., Coates S.A., Emes M.J., Tetlow I.J., Bowsher C.G. Characterization of plastidial starch phosphorylase in Triticum aestivum L. endosperm. J Plant Physiol 2009;166(14):1465-78. doi:10.1016/j.jplph.2009.05.004
3. ^{^} Newgard C.B., Hwang P.K., Fletterick R.J. The family of glycogen phosphorylases: structure and function. Crit Rev Biochem Mol Biol 1989;24(1):69-99. doi:10.3109/10409238909082552
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12. ^{^} Hwang S.K., Koper K., Satoh H., Okita T.W. Rice endosperm starch phosphorylase (Pho1) assembles with disproportionating enzyme (Dpe1) to form a protein complex that enhances synthesis of malto-oligosaccharides. J Biol Chem 2016;291(38):19994-20007. doi:10.1074/jbc.M116.735449
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