Guida completa alla digestione dei carboidrati

La digestione dei carboidrati è il processo mediante il quale, nel tratto gastrointestinale, i polisaccaridi, essenzialmente l’amido, gli oligosaccaridi e i disaccaridi, questi ultimi rappresentati per la maggior parte da saccarosio e lattosio, sono idrolizzati nei monosaccaridi costituenti, glucosio, fruttosio e galattosio, che sono di seguito assorbiti.^[1]

La digestione dei carboidrati ha inizio nel cavo orale e prosegue nelle parti successive del tubo digerente, in particolare nell’intestino tenue, in reazioni catalizzate da glicosidasi, enzimi idrolitici prodotti dalle ghiandole salivari, dal pancreas esocrino e dagli enterociti.^[2]

L’assenza o la carenza di uno o più di questi enzimi può essere causa di malassorbimento, diarrea osmotico-fermentativa e altri sintomi intestinali.^[3]

Indice

• Digestione dei carboidrati: l’amido
  • Bocca e stomaco
  • Intestino tenue
• Fase finale della digestione dei carboidrati
  • Saccarasi-isomaltasi
  • Maltasi-glucoamilasi
  • Trealasi
  • Lattasi
  • Deficit delle glicosidasi ed esiti clinici
• Bibliografia

Digestione dei carboidrati: l’amido

L’amido, un polisaccaride formato principalmente da amilosio e amilopectina, costituisce la più abbondante e diffusa forma di accumulo di carboidrati ed energia.^[4]

La sua digestione avviene in reazioni catalizzate dalla α-amilasi (EC 3.2.1.1). L’enzima viene secreto sia dalle ghiandole parotidi (e in misura minore dalle sottomandibolari), prendendo il nome di α-amilasi salivare o ptialina, sia dal pancreas esocrino, dove è nota come α-amilasi pancreatica.^[2]

L’enzima viene secreto sia dalle ghiandole parotidi (e in misura minore dalle sottomandibolari), prendendo il nome di α-amilasi salivare o ptialina, sia dal pancreas esocrino, prendendo il nome di α-amilasi pancreatica.

Le α-amilasi sono endoglicosidasi che idrolizzano in modo casuale i legami glicosidici α-(1→4) interni alle catene sia dell’amilosio che dell’amilopectina. I prodotti delle reazioni di idrolisi sono:

• maltosio, da amilosio e amilopectina;
• maltotrioso, un trisaccaride formato da tre unità di glucosio, da amilosio e amilopectina;
• destrine α-limite, o α-destrine, che derivano quasi esclusivamente dall’amilopectina.
• piccole quantità di glucosio, dall’amilopectina.^[5][6]

Le destrine α-limite sono oligosaccaridi ramificati formati da diverse molecole di glucosio legate da legami glicosidici α-(1→4) e almeno uno α-(1→6). Quelle composte da 5–6 unità glucosidiche costituiscono circa un terzo del prodotto finale.^[1]

Bocca e stomaco

La digestione dell’amido ha inizio nella bocca grazie all’α-amilasi salivare. Ne consegue che la masticazione e il tempo di permanenza in bocca, comunque relativamente breve, sono il primo fattore che influenza l’interazione tra l’enzima e l’amido e che può migliorare la digestione.^[2]

L’azione dell’α-amilasi salivare è responsabile anche della sensazione di dolcezza che si ha masticando a lungo cibi ricchi di carboidrati, così da dare tempo all’enzima di agire.^[7]

Una volta nello stomaco, che essenzialmente agisce come un serbatoio, l’acidità gastrica inattiva l’α-amilasi salivare, il cui pH ottimale è di circa 7. La presenza di amido può parzialmente proteggere l’enzima dalla degradazione gastrica permettendone il passaggio nel duodeno, dove affianca l’α-amilasi pancreatica.^[8]

Se negli adulti l’azione intestinale dell’α-amilasi salivare è di importanza minima, nei neonati, e in particolare nei prematuri, può essere di qualche utilità. Infatti, nei primi mesi di vita nei prematuri la produzione di α-amilasi pancreatica è ridotta. Tuttavia, data la bassa concentrazione di α-amilasi salivare nel lume intestinale, si raccomanda di evitare l’amido nella dieta finché il bambino non ha almeno 6 mesi di vita.^[9]

Intestino tenue

Nell’intestino tenue, lo ione bicarbonato, secreto dal pancreas sotto stimolazione dell’ormone secretina, neutralizza l’acidità gastrica. Il pH del lume intestinale arriva circa a 7, un valore ottimale per l’azione degli enzimi pancreatici coinvolti nella digestione dei carboidrati, ossia l’α-amilasi salivare residua e quella pancreatica e gli enzimi dell’orletto a spazzola degli enterociti.^[2]

La digestione dell’amido prosegue per la maggior parte grazie all’azione idrolitica dell’α-amilasi pancreatica. L’enzima, in risposta ai pasti, è secreto in quantità ampiamente maggiore rispetto alle necessità digestive, almeno 10 volte rispetto a quella richiesta per la digestione ottimale del polisaccaride.^[1]

L’α-amilasi pancreatica agisce principalmente nella fase polare del contenuto intestinale, sebbene una parte aderisca anche alla mucosa intestinale a livello dell’orletto a spazzola. Secondo alcuni questa disposizione topografica potrebbe essere vantaggiosa in quanto determinerebbe il rilascio dei prodotti di scissione dell’amido all’interfaccia lume-membrana dell’enterocita, dove avviene la parte finale della digestione per opera degli enzimi dell’orletto a spazzola.^[10]

L’ileo, la parte terminale dell’intestino tenue, è in grado di continuare la digestione dei carboidrati e assorbirne i prodotti, sebbene in misura minore rispetto al duodeno e al digiuno. In presenza di malattia a carico del digiuno o di rimozione chirurgica del tratto superiore dell’intestino tenue, l’ileo si adatta alla nuova condizione e assume un ruolo importante sia nella digestione dei carboidrati che nel successivo assorbimento dei monosaccaridi liberati.^[2]

Fase finale della digestione dei carboidrati

L’ultima fase della digestione dei carboidrati si svolge nell’intestino tenue ed è portata a termine da glicosidasi prodotte dagli enterociti e localizzate sulla superficie dell’orletto a spazzola delle cellule stesse.^[2]

Le glicosidasi presenti nell’intestino dei mammiferi sono quasi tutte specifiche per i legami α-glicosidici, e sono la saccarasi-isomaltasi (EC 3.2.1.48), la maltasi-glucoamilasi (EC 3.2.1.20 per l’attività maltasica e EC 3.2.1.3 per la glucoamilasi) e la trealasi (EC 3.2.1.28). Queste idrolasi, tutte glicoproteine, agiscono sui prodotti dell’azione dell’α-amilasi, e sugli altri carboidrati non monosaccaridici introdotti con l’alimentazione, essenzialmente i disaccaridi lattosio e saccarosio, più raramente il trealosio.^[6]

Fa eccezione la lattasi (EC 3.2.1.108), l’unica idrolasi dei mammiferi coinvolta nella digestione dei carboidrati a essere specifica per il legame glicosidico β-(1→4) del lattosio.^[11]

La capacità di sintetizzare questi enzimi è acquisita durante la vita fetale, nel periodo precedente la nascita, per cui i neonati ne sono in possesso.^[12]

I prodotti dell’attività catalitica delle α-glicosidasi suddette e della lattasi, ossia glucosio, fruttosio e galattosio, sono assorbiti e riversati nel circolo ematico per essere distribuiti al fegato e poi agli altri tessuti.^[13]

Saccarasi-isomaltasi

La saccarasi-isomaltasi è un enzima bifunzionale dotato di due siti attivi.^[14]
Un sito attivo ha attività saccarasica, ed è specifico per i legami glicosidici del saccarosio, maltosio e di oligosaccaridi lineari formati da un massimo di 6 molecole di glucosio.^[15] Riguardo al maltosio, la saccarasi è responsabile del 60−80% dell’attività maltasica intestinale. L’enzima è quindi un’efficiente maltasi, ma deve il nome alla sua capacità, unica tra gli enzimi intestinali, di idrolizzare il legame glicosidico α,β-(1→2) del saccarosio.^[16]

L’altro sito attivo, l’isomaltasi, è in grado di idrolizzare il legame glicosidico α-(1→6) nelle destrine α-limite, quindi è una α-1,6-glicosidasi, unica tra gli enzimi intestinali che intervengono nella digestione dei carboidrati. Data la sua specificità per il legame α-(1→6) e il possibile uso dell’isomaltosio come substrato, l’enzima è chiamato isomaltasi; tuttavia, poiché l’isomaltosio non è uno dei prodotti dell’azione della α-amilasi sull’amilopectina, viene detto anche α-destrinasi.^[15][16]

Poiché la saccarasi-isomaltasi possiede le attività enzimatiche della saccarasi, maltasi e isomaltasi, l’enzima porta al rilascio di glucosio e fruttosio.^[13]

Il deficit congenito di saccarasi-isomaltasi è una rara malattia genetica conseguente a più di venti mutazioni che possono interessare sia l’attività saccarasica che isomaltasica.^[17]

Maltasi-glucoamilasi

L’enzima, dotato di un’elevata specificità per il legame glicosidico α-(1→4), presenta due siti attivi. Un sito attivo è presente nel dominio N-terminale ed è specifico per il maltosio, mentre l’altro, che si trova nel dominio C-terminale, è dotato di una più ampia specificità di substrato e agisce su oligosaccaridi formati da un numero di molecole di glucosio compreso tra 4 e 9.^[18][19]

L’attività della maltasi-glucoamilasi porta alla liberazione di molecole di glucosio.^[13]

Il deficit congenito di maltasi-glucoamilasi è una condizione piuttosto rara, di cui sono noti pochi casi.^[20]

Trealasi

L’enzima, presente nell’uomo in due isoforme, è specifico per il legame glicosidico α,α-(1→1) del trealosio e porta alla liberazione delle due molecole di glucosio che compongono il disaccaride.^[13]

Mutazioni a carico dei geni che codificano per le due isoforme della trealasi portano alla sintesi di enzimi con funzionalità scarsa o assente.^[21]

Lattasi

La lattasi è l’unica β-glicosidasi digestiva codificata dai mammiferi in grado di idrolizzare il legame glicosidico β-(1→4) del lattosio a dare galattosio e glucosio.^[11]

Al pari della saccarasi-isomaltasi e della maltasi-glucoamilasi, presenta due siti attivi: uno idrolizza il legame glicosidico β-(1→4), mentre l’altro idrolizza la florizina e i glicosidilceramidi (glicolipidi). Il secondo sito attivo ha quindi attività florizina idrolasica, e per questo l’enzima è anche detto lattasi-florizina idrolasi.^[13]

La lattasi compare circa 8 settimane dopo il concepimento, ultima tra le disaccaridasi. Con l’eccezione dell’intolleranza congenita al lattosio, rara condizione autosomica recessiva caratterizzata da una completa assenza di attività lattasica fin dalla nascita, l’attività lattasica è elevata, abbondante nel medio digiuno, e tale rimane per i primi 4 anni di vita.^[22][23]

Nell’adulto si osserva frequentemente un calo, geneticamente programmato, dell’attività lattasica definito ipolattasia primaria, una condizione che interessa circa tre quarti della popolazione mondiale.^[24]

In caso di malattie intestinali, la lattasi è in genere la prima tra le glicosidasi dell’orletto a spazzola a essere persa, una condizione che determina ipolattasia secondaria. Ciò è conseguenza del fatto che l’enzima è espresso in una fase tardiva della differenziazione dell’enterocita, quando la cellula è prossima alla punta dei villi; inoltre sporge significativamente nel lume intestinale.^[24]

Mappatura biochimica e funzionale degli enzimi della digestione dei carboidrati

Fase e localizzazione	Enzima	Specificità di legame	Substrati	Prodotti
Fase luminale (Cavo orale e lume intestinale)	α-Amilasi salivare	Endoglicosidasi; specifica per legami α-(1→4) glicosidici. Inattivata dal pH acido gastrico.	Amido	Maltosio, maltotrioso, destrine α-limite e tracce di glucosio.
	α-Amilasi pancreatica	Endoglicosidasi; specifica per legami α-(1→4) glicosidici interni. Agisce a pH neutro (~7) stimolato dal bicarbonato.	Amido nel lume del duodeno e del digiuno.	Maltosio, maltotrioso, destrine α-limite e tracce di glucosio.
Fase di membrana (Orletto a spazzola degli enterociti)	Complesso saccarasi-isomaltasi	Enzima bifunzionale: – sito saccarasico: idrolizza legami α-(1→4) e α-(1→2); – sito isomaltasico (α-destrinasi): idrolizza legami α-(1→6).	Saccarosio, maltosio, oligosaccaridi lineari e destrine α-limite.	Glucosio e fruttosio.
	Maltasi-glucoamilasi	Enzima bifunzionale con elevata specificità per legami α-(1→4) glicosidici: – dominio N-terminale: specifico per maltosio; – dominio C-terminale: agisce su oligosaccaridi.	Maltosio e oligosaccaridi (4–9 unità) derivanti dall’azione delle amilasi.	Molecole di glucosio.
	Trealasi	Specifica per il legame α,α-(1→1) glicosidico.	Trealosio	Due molecole di glucosio.
	Lattasi	Unica β-glicosidasi dei mammiferi per la digestione dei carboidrati. Possiede due siti attivi: – sito β-(1→4) glicosidico; – sito florizina idrolasico.	Lattosio, florizina e glicosidilceramidi.	Galattosio e glucosio.

Deficit delle glicosidasi ed esiti clinici

Condizioni patologiche che causano la perdita nel lume intestinale delle glicosidasi, o mutazioni a carico dei geni che codificano per le stesse e che portano alla sintesi di enzimi con scarsa o assente funzionalità, fanno sì che carboidrati non digeriti raggiungano il colon dove sono fermentati dal microbiota intestinale. Ciò porta alla produzione di gas e acidi grassi a catena corta, che possono concorrere allo sviluppo di diarrea osmotico-fermentativa e altri sintomi addominali.^[3]
I deficit conseguenti a infezioni intestinali si risolvono gradualmente una volta tornati alla normalità.^[25]

Deficit degli enzimi della digestione dei carboidrati ed esiti clinici

Enzima	Tipo di deficit	Eziologia e meccanismo patogenetico	Manifestazioni cliniche
Lattasi	Deficit congenito	Rara malattia genetica autosomica recessiva.	Grave diarrea acquosa e disidratazione fin dai primi giorni di vita dopo l’assunzione di latte materno o formulato con lattosio.
	Ipolattasia primaria	Riduzione geneticamente programmata dell’espressione dell’enzima, che interessa circa il 75% della popolazione mondiale adulta.	Maldigestione del lattosio, gonfiore addominale, crampi, meteorismo e diarrea osmotico-fermentativa.
	Ipolattasia secondaria	Danno alle mucose intestinali (es. celiachia, gastroenteriti infettive). La lattasi è il primo enzima dell’orletto a spazzola ad essere espresso e il primo ad essere perso.	Sintomi transitori di intolleranza al lattosio che si risolvono con il ripristino della mucosa intestinale.
Saccarasi-isomaltasi	Deficit congenito	Rara malattia genetica autosomica recessiva.	Grave malassorbimento di saccarosio e destrine dopo lo svezzamento, diarrea acquosa, dolori addominali, vomito e arresto della crescita nei lattanti.
Maltasi-glucoamilasi	Deficit congenito	Condizione ereditaria estremamente rara.	Tolleranza ridotta agli amidi e agli oligosaccaridi, con diarrea e distensione addominale dopo pasti ricchi di carboidrati complessi.
Trealasi	Deficit di trealasi	Mutazioni genetiche o variazioni individuali che comportano una scarsa o assente attività dell’enzima.	Intolleranza al trealosio con sintomi addominali (diarrea, crampi, meteorismo) tipicamente scatenati dall’ingestione di funghi eduli.

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Domande Frequenti

Dove e come inizia la digestione dei carboidrati assunti con l'alimentazione?

Inizia nella bocca con l'α-amilasi salivare, che idrolizza i legami α-(1→4) dello amido generando maltosio, maltotrioso e α-destrine limite. L'azione dell'enzima si arresta nello stomaco a causa dell'ambiente acido, prima che il chimo passi nell'intestino tenue per la fase successiva.

Quali enzimi completano la digestione intestinale?

L'α-amilasi pancreatica e le glicosidasi dell'orletto a spazzola: saccarasi-isomaltasi, maltasi-glucoamilasi, trealasi e lattasi. Esse scindono disaccaridi, oligosaccaridi e amido residui nei monosaccaridi assorbibili, ossia glucosio, fruttosio, galattosio, destinati al circolo ematico.

Perché la lattasi è unica tra gli enzima digestivi degli animali?

Perché è l'unica β-glicosidasi presente, ed è in grado di scindere il legame β-(1→4) del lattosio. Inoltre possiede due siti catalitici (attività lattasica e florizina idrolasi) ed è il primo enzima dell'orletto a spazzola ad andare perso in presenza di lesioni o patologie della mucosa intestinale.

Qual è la conseguenza del deficit intestinale delle glicosidasi?

La mancata digestione dei carboidrati con conseguente passaggio nel colon, dove la microbiota li fermenta producendo gas e acidi grassi a catena corta. Questo meccanismo fisiopatologico provoca sintomi addominali quali meteorismo, crampi, distensione e diarrea osmotico-fermentativa.