2,3-Bisfosfoglicerato: un regolatore chiave del trasporto di ossigeno

Il 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) è la base coniugata dell’acido 2,3-bisfosfoglicerico.^[1]

Nel globulo rosso, a livello del mare, è presente in concentrazioni vicine a quella dell’emoglobina (Hb), circa 5 mM. Nelle altre cellule è invece presente in tracce.^[2]

Nell’eritrocita viene sintetizzato dall’1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG) nella prima reazione dello shunt di Rapoport-Luebering.^[3][4] Essendo lo shunt di Rapoport-Luebering una deviazione dalla glicolisi a monte delle reazioni che portano alla sintesi dell’ATP, la produzione di 2,3-bisfosfoglicerato comporta un costo energetico di una molecola di ATP per molecola prodotta.^[5]

Il 2,3-BPG è uno dei regolatori dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.^[6] È inoltre necessario all’attività catalitica della fosfoglicerato mutasi (EC 5.4.2.1), ed è un attivatore allosterico della ribosio fosfato pirofosfochinasi (EC 2.7.6.1).^[2][7]
Legandosi all’emoglobina ne riduce l’affinità per l’ossigeno e facilita il rilascio a livello tissutale.^[6]

Nell’eritrocita la sua concentrazione può variare in risposta a modifiche nel flusso di carbonio attraverso la via glicolitica. Tali modificazioni possono essere conseguenti a variazioni di altitudine, a malattie che compromettano l’ossigenazione del sangue, o difetti a carico di enzimi glicolitici, e si riflettono sull’affinità di legame tra emoglobina e ossigeno.^[8][9][10]

Indice

• Proprietà chimiche
• Metabolismo
  • Costo energetico della sintesi del 2,3-bisfosfoglicerato
• Ruolo del 2,3-bisfosfoglicerato
• Emoglobina
  • Cooperatività del legame emoglobina-ossigeno
  • Affinità dell’emoglobina per l’ossigeno
• 2,3-Bisfosfoglicerato ed emoglobina A
• 2,3-Bisfosfoglicerato ed emoglobina F
• Variazioni della concentrazione del 2,3-bisfosfoglicerato
  • Adattamento all’alta montagna
  • Anemia
• Bibliografia

Proprietà chimiche

Il 2,3-bisfosfoglicerato è la base coniugata dell’acido 2,3-bisfosfoglicerico. Ha un peso molecolare di 261,00 g/mol e formula molecolare C₃H₃O₁₀P₂⁻⁵.^[1]

Secondo la nomenclatura IUPAC il suo nome è (2R)-2,3-bis(fosfonoossi)propanoato.^[11]

Il pK_a dell’acido 2,3-bisfosfoglicerico è pari a 0,48. Ne consegue che a pH fisiologico è presente quasi esclusivamente in forma ionizzata, il 2,3-BPG.^[11]

È solubile in acqua, con un valore pari a 9,69 g/L.^[1]
Il 2,3-bisfosfoglicerato è un isomero dell’1,3-bisfosfoglicerato.

Metabolismo

Il 2,3-bisfosfoglicerato viene prodotto a partire dall’intermedio glicolitico 1,3-bisfofoglicerato nella prima delle due tappe che compongono lo shunt di Rapoport-Luebering.^[4]

Entrambe le reazioni dello shunt sono catalizzate dalla bisfosfoglicerato mutasi (EC 5.4.2.4), enzima multifunzionale in grado di svolgere tre attività principali, potendo agire come 2,3-BPG sintasi, l’attività principale, 2,3-BPG fosfatasi, e 2,3-BPG mutasi.^[12]

Nella prima reazione dello shunt di Rapoport-Luebering l’enzima agisce come sintasi e catalizza l’isomerizzazione dell’1,3-bisfosfoglicerato a 2,3-bisfosfoglicerato. L’enzima catalizza il trasferimento intermolecolare di un gruppo fosforico dal C-1 dell’1,3-bisfosfoglicerato al C-2 del 3-fosfoglicerato, che quindi deve essere presente nel sito attivo. La reazione comporta la conversione del 3-fosfoglicerato a 2,3-bisfosfoglicerato mentre l’1,3-BPG diviene il nuovo 3-fosfoglicerato.^[6]
Nella seconda reazione dello shunt, il 2,3-bisfosfoglicerato viene defosforilato a 3-fosfoglicerato. La reazione è catalizzata dall’attività 2,3-BPG-fosfatasica della bisfosfoglicerato mutasi. Il 3-fosfoglicerato rientra quindi nella via glicolitica a livello dell’ottava tappa, catalizzata dalla fosfoglicerato mutasi (EC 5.4.2.1).^[5]

Costo energetico della sintesi del 2,3-bisfosfoglicerato

La sintesi del 2,3-bisfosfoglicerato comporta un costo energetico per il globulo rosso pari a una molecola di ATP per molecola prodotta.^[5]

L’1,3-BPG è il substrato della settima reazione della glicolisi, il trasferimento catalizzato dalla fosfoglicerato chinasi (EC 2.7.2.3) del gruppo fosforico ad alta energia legato al C-1 all’ADP, con formazione di 3-fosfoglicerato e ATP. La fosfoglicerato chinasi catalizza infatti la prima delle due fosforilazioni a livello del substrato che, lungo la via glicolitica, portano alla conservazione di parte dell’energia chimica presente nel glucosio in forma di ATP.^[6]

Dato che, in condizioni fisiologiche, lo shunt di Rapoport-Luebering intercetta circa il 20% del flusso glicolitico, il costo energetico pagato dal globulo rosso per la sintesi del 2,3-bisfosfoglicerato implica l’esistenza di un equilibrio finemente regolato tra il fabbisogno energetico della cellula e la necessità di mantenere l’emoglobina in un adeguato stato di deossigenazione e ossigenazione.^[13][14]

Ruolo del 2,3-bisfosfoglicerato

Il 2,3-bisfosfoglicerato svolge almeno tre funzioni.

• È necessario per l’attività catalitica della fosfoglicerato mutasi. Ne consegue che la molecola ha anche un ruolo nel controllo del livello degli intermedi glicolitici.^[7]
• È uno degli attivatori allosterici della ribosio fosfato pirofosfochinasi (PRPP sintetasi). L’enzima catalizza l’attivazione del ribosio-5-fosfato, uno dei due prodotti della via del pentoso fosfato, a 5-fosforibosil-1-pirofosfato (PRPP), intermedio nella sintesi de novo delle purine.^[2]
• Il 2,3-bisfosfoglicerato è coinvolto, assieme ad altri fattori, nella regolazione allosterica dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, concorrendo a regolarne il rilascio a livello dei tessuti periferici.^[15] Nell’uomo, nella maggior parte dei primati e in molti altri mammiferi il 2,3-bisfosfoglicerato riduce l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. In questo modo la molecola favorisce la dissociazione dell’ossigeno dall’emoglobina, facilitandone la cessione ai tessuti.^[6] L’azione del 2,3-BPG è un esempio di regolazione allosterica eterotropica, ossia una regolazione allosterica in cui l’effettore è diverso dal normale ligando della proteina.^[5]

Emoglobina

L’emoglobina è presente nei globuli rossi, e, in quasi tutti i vertebrati ha il compito di trasportare l’ossigeno molecolare ai tessuti.

La proteina ha una struttura quaternaria formata da quattro subunità e contiene quattro gruppi eme, uno per subunità, ognuno dei quali in grado di legare, reversibilmente, una molecola di ossigeno.^[13]

In condizioni fisiologiche nell’uomo si distinguono due tipi di emoglobina: quella presente nell’adulto, indicata come emoglobina A, e quella fetale, l’emoglobina F.

L’emoglobina A è formata da due catene α, di 141 residui amminoacidici, e due catene β, di 146 residui amminoacidici. Dunque è un tetramero α₂β₂.

Nell’emoglobina F le catene β sono sostituite da catene γ, molto simili, ma non identiche alle β. Ne risulta un tetramero α₂γ₂.^[13] Questa differenza ha una grande influenza sull’affinità della proteina per l’ossigeno.^[5]

L’emoglobina può esistere in due conformazioni indicate come stato T, teso, e stato R, rilassato.

Sebbene l’ossigeno si leghi all’emoglobina sia nello stato T che in quello R, ha un’affinità maggiore per lo stato R, che viene stabilizzato dal legame. Il legame dell’ossigeno da parte dell’emoglobina è modulato da diversi fattori, alcuni con azione a breve termine e altri, come il 2,3-bisfosfoglicerato, che agiscono più a lungo termine.^[6]

Cooperatività del legame emoglobina-ossigeno

L’emoglobina nello stato deossigenato si trova in conformazione T. Il legame dell’ossigeno all’emoglobina nello stato T può avvenire solo sul gruppo eme di una delle subunità α, essendo i gruppi eme delle subunità β nello stato T virtualmente inaccessibili.^[6]

Il legame della prima molecola di ossigeno innesca una variazione conformazionale nella subunità α che la converte nello stato R. Tale modifica è trasmessa alle subunità adiacenti mediante interazioni subunità-subunità, modifica che determina il passaggio della seconda subunità α allo stato R. Ciò innesca cambiamenti conformazionali sequenziali che portano al passaggio della struttura quaternaria dell’emoglobina che lega due molecole di ossigeno, Hb:(O₂)₂, dallo stato T a quello R. A questo punto anche le subunità β possono legare l’ossigeno.^[6]
Questo tipo di legame è detto cooperativo ed è alla base dell’andamento sigmoidale della curva di saturazione dell’emoglobina.^[16]

Affinità dell’emoglobina per l’ossigeno

Nei capillari polmonari l’ossigeno si lega all’emoglobina, e, attraverso circolazione sanguigna, raggiunge i tessuti periferici dove viene rilasciato.

L’affinità di legame tra emoglobina e ossigeno è determinata principalmente dalla struttura dell’emoglobina. Tuttavia risulta modulata da vari fattori quali:

• temperatura;
• pH;
• anidride carbonica (CO₂);
• ioni cloro (Cl⁻);
• 2,3-bisfosfoglicerato.^[15]

Le modifiche nell’affinità del legame Hb-O₂ che si verificano nel sistema circolatorio ad opera dei suddetti fattori sono tali da ottimizzare il carico di ossigeno a livello polmonare e la sua cessione nei tessuti periferici.^[10]

Graficamente, le modifiche dell’affinità di legame indotte dagli effettori allosterici e dalla temperatura si traducono in spostamenti della curva di saturazione dell’emoglobina verso destra, nel caso di una diminuzione dell’affinità di legame, o verso sinistra, quando l’affinità di legame aumenta.^[5]

Temperatura, pH, e CO₂ operano un regolazione a breve termine.^[10] Se ad esempio si considera il muscolo scheletrico durante l’esercizio fisico, vi si osserva un aumento della temperatura, della concentrazione degli ioni idrogeno (H⁺) e della pressione parziale della CO₂. Alte concentrazioni di H⁺ e CO₂ riducono l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, un effetto noto come effetto Bohr. Anche l’aumento della temperatura diminuisce l’affinità. Tutto ciò favorisce il rilascio di ossigeno al tessuto muscolare.^[17]

Anche gli ioni cloro e il 2,3-bisfosfoglicerato riducono l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, ma si associano a una regolazione più a lungo termine.^[10]

Modulatori allosterici e fattori che influenzano l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno

Fattore/Modulatore	Variazione	Effetto sull’affinità (Hb-O2)	Spostamento curva/Impatto fisiologico
2,3-Bisfosfoglicerato	Aumento	Riduzione	Verso destra (favorisce il rilascio ai tessuti)
Temperatura	Aumento	Riduzione	Verso destra (maggiore cessione durante l’esercizio)
pH	Diminuzione	Riduzione	Verso destra (effetto Bohr)
Anidride carbonica	Aumento	Riduzione	Verso destra (stabilizzazione dello stato T)
Ioni cloruro	Aumento	Riduzione	Verso destra (regolazione allosterica)

2,3-Bisfosfoglicerato ed emoglobina A

Il 2,3-bisfosfoglicerato si va a legare all’emoglobina A mediante legami ionici che si stabiliscono con residui delle catene β carichi positivamente.

I legami tra il 2,3-bisfosfoglicerato e l’emoglobina si stabiliscono con le catene laterali della lisina 82 (Lys-82), istidina 143 (His-143), e il gruppo ammino-terminale di ciascuna delle due catene β. Questi residui vanno a formare una tasca elettrostatica complementare sia alla geometria molecolare che alla distribuzione di carica del 2,3-BPG.^[5]

Il 2,3-BPG si lega all’emoglobina deossigenata e stabilizza lo stato T. Anche gli ioni idrogeno, cloro e l’anidride carbonica stabilizzano lo stato T.^[10]

Nel passaggio dallo stato T a quello R, tra le varie modifiche conformazionali che si verificano nella struttura quaternaria dell’emoglobina, si verifica anche il restringimento della tasca di legame per 2,3-BPG tra le subunità β, impedendone quindi il legame.^[11] Degno di nota è il fatto che mentre l’emoglobina ha quattro siti di legame per l’ossigeno molecolare, ne ha solo uno per il 2,3-BPG.^[6]

Inoltre, il sito di legame per il 2,3-BPG è lontano da quello per l’ossigeno.^[5]

2,3-Bisfosfoglicerato ed emoglobina F

Le catene γ dell’emoglobina F, analogamente alle catene β dell’emoglobina A, vanno a formare la tasca di legame per il 2,3-BPG.^[5]

Tuttavia, nella tasca di legame sono presenti due cariche positive in meno rispetto all’emoglobina A. Infatti, in posizione 143 delle catene γ l’istidina è sostituita da una serina.^[2]

Questa piccola differenza nella struttura primaria fa sì che il 2,3-bisfosfoglicerato si leghi con minor affinità, e di conseguenza che l’emoglobina F abbia un’affinità per l’ossigeno maggiore rispetto all’emoglobina materna. Ciò concorre ad assicurare il trasferimento dell’ossigeno dall’emoglobina A a quella F, quindi dalla circolazione materna a quella fetale.^[6]

Confronto strutturale e funzionale tra emoglobina A ed emoglobina F

Caratteristica	Emoglobina A	Emoglobina F
Composizione delle subunità	Tetramero α2β2 (due catene α e due catene β)	Tetramero α2γ2 (due catene α e due catene γ)
Residui nella tasca per il 2,3-BPG	Presenti catene laterali di Lys-82 e His-143	Presenza di serina al posto dell’istidina in posizione 143
Cariche positive nella tasca	Numero maggiore di cariche positive	Due cariche positive in meno
Affinità per il 2,3-BPG	Maggiore	Minore
Affinità per l’ossigeno	Standard	Maggiore rispetto all’emoglobina A
Impatto funzionale	Rilascio efficiente di ossigeno ai tessuti periferici	Favorisce il trasferimento dell’ossigeno dalla circolazione materna a quella fetale

Variazioni della concentrazione del 2,3-bisfosfoglicerato

La concentrazione del 2,3-bisfosfoglicerato nel globulo rosso può essere influenzata da diversi fattori, sia fisiologici che patologici.^[2]

Tra le condizioni fisiologiche c’è l’adattamento all’alta montagna, mentre tra le condizioni patologiche si hanno difetti genetici a carico di enzimi glicolitici sia a valle che a monte della reazione catalizzata dalla gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi (EC 1.2.1.12), e malattie che causano ipossia.^[18][19]

In tutti i casi le variazioni sono conseguenti a modifiche nella sua velocità di sintesi, e si riflettono sull’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.

Adattamento all’alta montagna

L’adattamento all’alta montagna è un processo piuttosto complesso che comporta anche un aumento del numero dei globuli rossi e del loro contenuto in emoglobina. Queste modifiche richiedono, per completarsi, settimane. Tuttavia, già dopo un giorno di permanenza in alta quota viene percepito un certo grado di adattamento. Questo effetto è conseguenza dell’aumento della concentrazione eritrocitaria del 2,3-bisfosfoglicerato.^[2]

Ciò che accade è che la bassa pressione parziale dell’ossigeno (ipossia) stimola la glicolisi. A sua volta questo comporta un aumento del flusso di carbonio attraverso lo shunt di Rapoport-Luebering con conseguente aumento della sintesi del 2,3-bisfosfoglicerato, la cui concentrazione che può arrivare sino a 8 mM. Tale aumento determina una riduzione dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, che ne facilita il rilascio ai tessuti periferici, concorrendo così all’adattamento all’alta montagna.^[5]

Anemia

Variazioni della concentrazione eritrocitaria del 2,3-bisfosfoglicerato si hanno anche in due malattie a trasmissione autosomica recessiva: l’anemia emolitica non sferocitica da deficit di esochinasi e l’anemia emolitica da deficit di piruvato chinasi negli eritrociti.^[18][19]

Nell’anemia emolitica dovuta a un deficit di piruvato chinasi negli eritrociti (EC 2.7.1.40), la carenza dell’enzima causa un incremento della sintesi di 2,3-BPG e, di conseguenza, una riduzione dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.^[8] Un incremento della concentrazione del 2,3-BPG si verifica anche nei soggetti affetti da condizioni che limitano l’ossigenazione del sangue, che causano cioè ipossia. Un esempio è l’insufficienza cardiopolmonare.^[2]

Nell’anemia emolitica non sferocitica causata da un deficit di esochinasi (EC 2.7.1.1), il deficit enzimatico eritrocitario causa una riduzione della concentrazione del 2,3-bisfosfoglicerato, portando così a un aumento dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.^[9]

Variazioni fisiologiche e patologiche dei livelli di 2,3-BPG eritrocitario

Condizione	Variazione del 2,3-BPG	Effetto sull’affinità (Hb-O2)	Impatto fisiologico/Clinico
Alta quota/Ipossia	Aumento (fino a ≈ 8 mM)	Riduzione	Facilita il rilascio di ossigeno ai tessuti periferici come adattamento omeostatico
Deficit di piruvato chinasi	Aumento	Riduzione	L’anomalia enzimatica incrementa la sintesi di 2,3-BPG, riducendo l’affinità dell’emoglobina
Insufficienza cardiopolmonare (ipossia)	Aumento	Riduzione	Risposta compensatoria alla ridotta ossigenazione ematica sistemica
Deficit di esochinasi	Diminuzione	Aumento	Il blocco precoce della glicolisi riduce la produzione di 2,3-BPG e aumenta l’affinità dell’emoglobina

Bibliografia

1. ^{a b c} National Center for Biotechnology Information. PubChem Compound Summary for CID 9548671, 2,3-Bisphosphoglycerate. https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/2_3-Bisphosphoglycerate. Accessed Feb. 16, 2025.
2. ^{a b c d e f g} Heilman D., Woski S., Voet D., Voet J.G., Pratt C.W. Fundamentals of biochemistry: life at the molecular level. 6th Edition. Wiley, 2023.
3. ^{a b} Rapoport S., Luebering J. Glycerate-2,3-diphosphatase. J Biol Chem 1951;189(2):683-694.
4. ^{a b} Rapoport S., Luebering J. The formation of 2,3-diphosphoglycerate in rabbit erythrocytes: the existence of a diphosphoglycerate mutase. J Biol Chem 1950;183(2):507-516.
5. ^{a b c d e f g h i j} Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger. Principles of biochemistry. 8th Edition. W.H. Freeman and Company, 2021.
6. ^{a b c d e f g h i j} Garrett R.H., Grisham C.M. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, 2023.
7. ^{a b} Oslund R.C., Su X., Haugbro M., Kee J-M., Esposito M., David Y., Wang B., Ge E., Perlman D.H., Kang Y., Muir T.W., Rabinowitz J.D. Bisphosphoglycerate mutase controls serine pathway flux via 3-phosphoglycerate. Nat Chem Biol 2017;13:1081-1087. doi:10.1038/nchembio.2453
8. ^{a b} Enegela O.A., Anjum F. Pyruvate Kinase Deficiency. [Updated 2023 Apr 27]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2025 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK560581/
9. ^{a b} Paglia D.E., Shende A., Lanzkowsky P., Valentine W.N. Hexokinase “New Hyde Park”: a low activity erythrocyte isozyme in a Chinese kindred. Am J Hematol 1981;10(2):107-17. doi:10.1002/ajh.2830100202
10. ^{a b c d e} Webb K.L., Dominelli P.B., Baker S.E., Klassen S.A., Joyner M.J., Senefeld J.W., Wiggins C.C. Influence of high hemoglobin-oxygen affinity on humans during hypoxia. Front Physiol 2022;12:763933. doi:10.3389/fphys.2021.763933
11. ^{a b} HMDB. Metabocard for 2,3-Diphosphoglyceric acid. https://hmdb.ca/metabolites/HMDB0001294
12. ^ Aljahdali A.S., Musayev F.N., Burgner J.W. 2nd, Ghatge M.S., Shekar V., Zhang Y., Omar A.M., Safo M.K. Molecular insight into 2-phosphoglycolate activation of the phosphatase activity of bisphosphoglycerate mutase. Acta Crystallogr D Struct Biol 2022;78(Pt 4):472-482. doi:10.1107/S2059798322001802
13. ^{a b c} Moran L.A., Horton H.R., Scrimgeour K.G., Perry M.D. Principles of Biochemistry. 5th Edition. Pearson, 2012.
14. ^ Hodgkins S.R. 6 – Erythrocyte metabolism and membrane structure and function. Editor(s): Keohane E.M., Otto C.N., Walenga J.M. Rodak’s Hematology (Sixth Edition), Elsevier. 2020:78-90. doi:10.1016/B978-0-323-53045-3.00015-5
15. ^{a b} Mairbäurl H., Oelz O., Bärtsch P. Interactions between Hb, Mg, DPG, ATP, and Cl determine the change in Hb-O2 affinity at high altitude. J Appl Physiol 1993;74(1):40-8. doi:10.1152/jappl.1993.74.1.40
16. ^ Henry E.R., Bettati S., Hofrichter J., Eaton W.A. A tertiary two-state allosteric model for hemoglobin. Biophys Chem 2002;98(1-2):149-64. doi:10.1016/s0301-4622(02)00091-1
17. ^ Böning D., Schwiegart U., Tibes U., Hemmer B. Influences of exercise and endurance training on the oxygen dissociation curve of blood under in vivo and in vitro conditions. Eur J Appl Physiol Occup Physiol 1975;34(1):1-10. doi:10.1007/BF00999910
18. ^{a b} Orphanet: hemolytic anemia due to red cell pyruvate kinase deficiency. https://www.orpha.net/en/disease/detail/766
19. ^{a b} Orphanet: non-spherocytic hemolytic anemia due to hexokinase deficiency. https://www.orpha.net/en/disease/detail/90031

Domande Frequenti

Perché il 2,3-bisfosfoglicerato è importante nei globuli rossi?

Il 2,3-BPG è abbondante negli eritrociti perché svolge un ruolo centrale nel modulare la funzione dell'emoglobina. È inoltre necessario per l'attività della fosfoglicerato mutasi e contribuisce alla regolazione del metabolismo glicolitico all'interno dei globuli rossi.

Come viene prodotto il 2,3-bisfosfoglicerato durante la glicolisi?

Il 2,3-BPG viene sintetizzato a partire dall'1,3-bisfosfoglicerato attraverso lo shunt di Rapoport-Luebering, una via glicolitica specifica degli eritrociti. Questo percorso devia gli intermedi glicolitici bypassando una reazione che normalmente genera ATP.

In che modo il 2,3-BPG regola l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno?

Il 2,3-BPG si lega all'emoglobina deossigenata e ne stabilizza la conformazione T (tesa), riducendo l'affinità per l'ossigeno. Ciò favorisce il rilascio di ossigeno nei tessuti periferici e contribuisce alla regolazione fisiologica del trasporto di ossigeno nell'uomo.

Qual è la differenza nel legame del 2,3-BPG tra HbA e HbF?

Il 2,3-BPG si lega meno saldamente all'Hb fetale (HbF) rispetto a quella adulta (HbA) perché le catene γ della HbF contengono meno residui carichi positivamente nella tasca di legame. Questo aumenta l'affinità della HbF per l'ossigeno e favorisce il trasferimento di ossigeno dalla madre al feto.

Perché i livelli di 2,3-bisfosfoglicerato aumentano in alta quota?

In alta quota, la ridotta disponibilità di ossigeno stimola l'aumento della sintesi di 2,3-BPG nei globuli rossi. Concentrazioni più elevate riducono l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, facilitando la cessione di ossigeno ai tessuti e supportando l'adattamento fisiologico all'ipossia.