Fisiologia e biochimica della digestione dei carboidrati

Nella dieta dell’uomo sono presenti carboidrati sia semplici che complessi, disponibili e non disponibili.
I carboidrati disponibili rappresentano una sorgente di energia con un costo relativamente basso (anche dal punto di vista dell’emissione di gas serra) e sono facilmente assimilabili, mentre i non disponibili sono i principali costituenti della fibra e non sono assimilabili.
La digestione dei carboidrati ha inizio al livello del cavo orale per poi proseguire nelle parti successive del tubo digerente, in particolare nel piccolo intestino, in reazioni catalizzate (ossia facilitate) da enzimi idrolitici secreti dal pancreas esocrino e/o presenti sulla superficie delle cellule della mucosa intestinale (enterociti).

Digestione dell’amido

Digestione
Fig. 1 – Pasta e Broccoli: una Ricca Fonte di Amido

La digestione dell’amido avviene in reazioni catalizzate da enzimi detti alfa-amilasi.  Si tratta di endoglicosidasi, ossia enzimi che idrolizzano casualmente i legami glicosidici α-(1→4) interni alle catene sia dell’amilopectina che e dell’amilosio liberando:

  • maltosio;
  • maltotrioso (trisaccaride formato da tre unità di glucosio);
  • alfa-destrine o destrine alfa-limite.

Le alfa-destrine sono oligosaccaridi ramificati formati da diverse molecole di glucosio legate da legami glicosidici α-(1→4) e uno α-(1→6). Quelle composte da 5-6 unità, al termine della digestione dell’amilopectina da parte della alfa-amilasi, rappresentano circa un terzo del prodotto finale.
Dalla digestione dell’amilosio si formeranno soltanto maltosio e maltotrioso, non essendo presenti punti di ramificazione.

Il glicogeno è interessato in minima parte da queste reazioni in quanto, dopo la morte dell’animale, va incontro ad una rapida degradazione, in gran parte a glucosio e poi ad acido lattico.

La alfa-amilasi è secreta sia dalle ghiandole salivari, ed in questo caso è detta “salivare” (talvolta ptialina), che dal pancreas esocrino, ed in questo caso è detta “pancreatica“.

Bocca

La digestione dell’amido ha inizio nella bocca ad opera della alfa-amilasi salivare, per cui il tasso di masticazione e il tempo di permanenza in bocca, comunque relativamente breve, sono il primo fattore che influenza l’interazione tra l’enzima e l’amido, e che può migliorare la digestione.

Stomaco

Una volta nello stomaco, che essenzialmente agisce come un serbatoio, l’acidità gastrica inattiva l’alfa-amilasi salivare, il cui pH ottimale è di circa 7, anche se la presenza di amido in parte può proteggere l’enzima dalla degradazione gastrica permettendone il passaggio con il cibo nel duodeno dove potrà affiancare l’alfa-amilasi pancreatica nel processo digestivo.
Se negli adulti quest’azione è di importanza minima (vedi in seguito), nei neonati, ed in particolare nei prematuri, può essere di qualche utilità in quanto nei primi mesi di vita nei prematuri la produzione di alfa-amilasi pancreatica è ridotta. Comunque, data la bassa concentrazione dell’alfa-amilasi salivare nel lume intestinale, pediatri e nutrizionisti raccomandano di evitare l’amido nella dieta finché il bambino non ha almeno 6 mesi di vita.

Intestino tenue

Quando dallo stomaco si passa nell’intestino tenue, lo ione bicarbonato secreto dal pancreas (sotto stimolazione dell’ormone secretina) neutralizza l’acidità gastrica portando il pH a circa 7, un valore ottimale per l’azione degli enzimi pancreatici, tra cui l’alfa-amilasi, ed intestinali, e per la alfa-amilasi salivare residua.
Ricomincia così la digestione dell’amido, che per la maggior parte avviene nel duodeno, ad opera della alfa-amilasi pancreatica, secreta in quantità ampiamente maggiore rispetto alle necessità digestive (in risposta ai pasti l’enzima è secreto in quantità almeno 10 volte maggiore rispetto a quella richiesta per la digestione ottimale dell’amido).
Sebbene la alfa-amilasi pancreatica agisca principalmente nella fase polare del contenuto intestinale, dove quindi si verifica la maggior parte della digestione dell’amido, una parte aderisce alla mucosa intestinale a livello dell’orletto a spazzola degli enterociti. Secondo alcuni questa disposizione topografica potrebbe essere vantaggiosa in quanto determinerebbe il rilascio dei prodotti di scissione dell’amido (maltosio, maltotriosio e alfa-destrine) all’interfaccia lume-membrana dell’enterocita dove avviene la parte finale della digestione ad opera degli enzimi dell’orletto a spazzola (vedi in seguito).

L’ileo, la parte terminale del piccolo intestino, è in grado di digerire ed assorbire carboidrati, ma in misura minore rispetto al digiuno e ovviamente al duodeno. In presenza di malattia a carico del digiuno o di rimozione chirurgica del tratto superiore del piccolo intestino, l’ileo è in grado di adattarsi alla nuova condizione ed assumere un ruolo importante nella digestione ed assorbimento dei carboidrati.

Digestione dei di- ed oligosaccaridi

L’ultima fase della digestione dei carboidrati è portata a termine da enzimi prodotti dagli enterociti e localizzati sulla superficie dell’orletto a spazzola delle cellule stesse.
Si tratta di glicoproteine con attività idrolasica che vanno ad agire sui prodotti dell’azione delle alfa-amilasimaltosio, maltotrioso e α-destrine, nonché su due altri carboidrati, i disaccaridi saccarosio e lattosio.
La capacità di sintetizzare questi enzimi è acquisita durante la vita fetale, nel periodo precedente la nascita, per cui i neonati ne sono in possesso.
Diverse glicosidasi sono in grado di agire solo su legami alfa-glicosidici ossia legami in cui il “ponte” formato dall’atomo di ossigeno è al di sotto del piano individuato dalla struttura ad anello dello zucchero; si parla pertanto di alfa-glucosidasi e nello specifico di:

  • saccarasi;
  • glucoamilasi;
  • alfa-destrinasi.

Nota: le glicosidasi presenti nel nostro organismo non sono in grado di agire sui carboidrati in cui il glucosio è legato da legami beta-glicosidici, come ad es. la cellulosa.

Tutte le alfa-glucosidasi presenti sull’orletto a spazzola degli enterociti sono specifiche per il legame glicosidico α-(1→4) che lega, a livello dell’estremità non riducente della catena, l’ultimo al penultimo residuo di glucosio. Ciò che le differenzia, e che è alla base della loro nomenclatura, è il grado di affinità verso i legami glicosidici presenti all’estremità non riducente della catena saccaridica.
Appare evidente che le alfa-glucosidasi non lavorano in maniera separata sui substrati in quanto in ogni passaggio del processo digestivo una o più di loro avrà un’elevata specificità per il legame alfa-glicosidico al momento più vicino all’estremità non riducente dell’oligosaccaride di turno.

Solamente i prodotti finali della attività catalitica delle alfa-glucosidasi, lattasi e trealasi, ossia glucosio, fruttosio e galattosio, saranno trasportati attraverso la parete intestinale e riversati nel circolo ematico per essere distribuiti al fegato e quindi ai diversi tessuti.

Attività enzimatiche coinvolte

Glucoamilasi

Ha un’elevata specificità per il legame glicosidico α-(1→4) presente all’estremità non riducente della porzione lineare di oligosaccaridi contenenti da 4 a 9 residui di glucosio; la sua specificità di azione si estende però anche al maltotrioso e al maltosio.
Specificità per: legame glicosidici α-(1→4) di oligosaccaridi (4-9 residui di glucosio), maltosio e maltotrioso.

Saccarasi

E’ in grado di scindere con elevata efficienza il legame glicosidico α-(1→4) del maltosio e del maltotrioso per cui è una efficiente maltasi ma deve il suo nome alla sua capacità, unica tra gli enzimi intestinali, di idrolizzare il legame glicosidico α-(1→2)che lega glucosio e fruttosio nella molecola del saccarosio.
Specificità per: maltosio, maltotrioso e saccarosio.

Alfa-destrinasi

Anche quest’enzima è in grado agire, con una buona specificità, sui legami glicosidici α-(1→4) degli oligosaccaridi che derivano dalla digestione dell’amido ma presenta massima specificità, unica tra gli enzimi intestinali, per il legame α-(1→6), punto di inizio della ramificazione dalla catena principale delle alfa-destrine.
Data la sua specificità per il legame α-(1→6) e l’utilizzo dell’isomaltosio come substrato, l’enzima è comunemente chiamato isomaltasi, ma poiché l’isomaltosio non è uno dei prodotti dell’azione della alfa-amilasi sull’amilopectina viene preferito il nome alfa-destrinasi.
Specifica per: legame glicosidico α-(1→4) e per quello α-(1→6).

Nota: la saccarasi e l’alfa-destrinasi derivano dallo stesso gene. La glicoproteina nativa viene esposta sulla membrana dell’enterocita e quindi scissa dalla tripsina, con separazione delle due attività enzimatiche nelle due glicoproteine così formate, che però rimangono unite attraverso interazioni non covalenti.
Quindi l’enzima multifunzionale saccarasi-isomaltasi possiede le attività enzimatiche della saccarasi, maltasi ed isomaltasi (alfa-destrinasi), i substrati sono rispettivamente il saccarosio (con liberazione di glucosio e fruttosio), il maltosio e il maltotriosio (con liberazione di glucosio), e le alfa-destrine (con liberazione di glucosio e malto triosio).

Lattasi

E’ l’unica beta-glicosidasi a livello dell’orletto a spazzola degli enterociti.
Viene espressa tardi nel corso dello sviluppo delle cellule intestinali, quando le stesse hanno quasi raggiunto l’estremità del villo; da ciò il motivo per cui l’enzima spesso è il primo ad essere perso nelle malattie intestinali.
Catalizza una reazione β-(1→4)-glicosidasica che porta alla liberazione di glucosio e galattosio dal lattosio.
La lattasi fa parte di un enzima multifunzionale dove oltre all’attività lattasica se ne ritrova anche una in grado di idrolizzare i glicolipidi (ceramidi a dare acidi grassi e sfingosina) presenti nel latte (attività florizin idrolasica); per questo la lattasi è detta anche lattasi-florizin idrolasi.
Specificità per: lattosio e glicolipidi

Nota: anche la beta-galattosidasi prodotta dai batteri dello yogurt è in grado di scindere il lattosio nei due zuccheri costituenti.

Trealasi

L’enzima è specifico per il trealosio e porta alla liberazione delle due molecole di glucosio che compongono il disaccaride.

Bibliografia

Arienti G. “Le basi molecolari della nutrizione”. Seconda edizione. Piccin, 2003

Belitz .H.-D., Grosch W., Schieberle P. “Food Chemistry” 4th ed. Springer, 2009

Bender D.A. “Benders’ Dictionary of Nutrition and Food Technology”. 8th Edition. Woodhead Publishing. Oxford, 2006

Cozzani I. and Dainese E. “Biochimica degli alimenti e della nutrizione”. Piccin Editore, 2006

Giampietro M. “L’alimentazione per l’esercizio fisico e lo sport”. Il Pensiero Scientifico Editore, 2005

Mahan LK, Escott-Stump S.: “Krause’s foods, nutrition, and diet therapy” 10th ed. 2000

Mariani Costantini A., Cannella C., Tomassi G. “Fondamenti di nutrizione umana”. Prima edizione. Il Pensiero Scientifico Editore, 1999

Shils M.E., Olson J.A., Shike M., Ross A.C. “Modern nutrition in health and disease” 9th ed., by Lippincott, Williams & Wilkins, 1999

Stipanuk M.H.. “Biochemical and physiological aspects of human nutrition” W.B. Saunders Company-An imprint of Elsevier Science, 2000

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